Биохимия мышечного сокращения

Биохимия мышечного сокращения

Новосибирский государственный педагогический университет

Реферат по предмету

«Биохимия»

на тему:

«Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения «Валеология», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г.

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах

основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может

быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической

энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие

в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна.

Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым

образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки.

Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух

типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а

тонких – актин. Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех

сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение

показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в

миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер –

участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя

пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине,

и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь

прикреплены к Z-пластинам.

Рис.

Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых

миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между

миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается

тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити,

приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер

укорачивается на 25-50 %.

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью

цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой

поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей.

Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого

содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой

около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на

большей части своей длины имеет конформацию (-спирали, и обе тяжелые цепи

скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С

противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе

с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул.

Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно,

образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по

спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост

в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.

Рис.1 Рис.2

Строение актиновых нитей.

В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин.

Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин – глобулярный белок с

молекулярной массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно

соединяясь, глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по

форме две скрученные между собой нитки бус.

молекулы актина

молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму

палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного

актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного

актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью

молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью

продольную спирально закрученную цепочку.

Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных

субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и

тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна

молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca-

связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже

белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы.

Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера,

максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к

которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам

миозиновых нитей.

В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли:

миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для

превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с

актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со

стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с

миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который

через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в

потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек

окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами

саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации

содержится Ca. Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает

высвобождение ионов Ca2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы

Ca2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии

ионов Ca2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания

миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин.

Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к

ближайшему мономеру актина.

Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце

большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к

актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат

покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина:

возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между

головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-

линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то,

наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую

нить.

АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую

трансформацию:

2 АДФ ( АТФ + АМФ

Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с

его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ

уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин

возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого

начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего

движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина

присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно,

втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения.

Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет

в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния

покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с

этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза

АТФ в очень широких пределах.

Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет

процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это

происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества

креатинфосфата, которое образуется из креатина и АТФ при действии

креатинкиназы:

NH NH

II II

C-NH2 C-NH-PO3H2

I I

N-CH3+АТФ ( N-CH3 + АДФ

I I

CH2 CH2

I I

COOH COOH

Креатин Креатинфосфат

Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое

включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль

такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят

гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.

Библиография:

Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

-----------------------

[pic]

Две легкие цепи

Две тяжелые цепи

Зона М-линии